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Avviso_72 - Assemblea Studentesca d`Istituto

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AMINOACIDI - 1
Proteine (gr. pròtos = primo) 50-80% peso secco cellulare
GENE Æ PROTEINA Æ EFFETTO
proteine
calore +
idrolisi acida o alcalina
proteasi
α-aminoacidi
Struttura generale degli α-aminoacidi primari (standard, normali):
R
H
C
R
NH 2
H
COOH
+
NH 3
_
COO
(a pH 7)
C
AMINOACIDI - 2
Classificazione degli aminoacidi primari in base al gruppo R:
1. Aminoacidi con gruppi R non polari:
H3 C
H
H
+
C NH 3
_
COO
glicina (Gly)
CH 3
H
+
C NH 3
_
COO
alanina (Ala)
H
CH
CH 3
+
NH 3
_
COO
C
valina (Val)
1
AMINOACIDI - 3
H3 C
CH
CH 3
CH 2
H
H3 C
+
C NH 3
_
COO
H
CH 3
S
CH 2
CH 2
C
CH2
H
+
C NH 3
_
COO
isoleucina (Ile)
leucina (Leu)
CH3
+
NH 3
_
COO
H
C
metionina (Met)
AMINOACIDI - 4
H2C
CH2
H
H2C
CH2
H
+
NH2
C
_
COO
H
prolina (Pro)
CH 2
+
NH 3
_
COO
C
fenilalanina (Phe)
C
_
COO
NH 3
+
N
H
triptofano (Trp)
2
AMINOACIDI - 5
2. Aminoacidi con gruppi R polari non carichi:
CH 3
CH 2OH
+
C NH 3
_
COO
H
serina (Ser)
HO
H
C
H
+
C NH 3
_
COO
treonina (Thr)
CH 2SH
+
C NH 3
_
COO
H
cisteina (Cys)
AMINOACIDI - 6
OH
O
C
O
C
CH2
H
+
C NH 3
_
COO
tirosina (Tyr)
CH2
NH 2
CH2
H
+
C NH 3
_
COO
asparagina (Asn)
NH 2
CH2
H
+
NH 3
_
COO
C
glutamina (Gln)
3
AMINOACIDI - 7
3. Aminoacidi con gruppi R carichi negativamente a pH 7:
H
_
COO
_
COO
CH2
CH2
CH2
+
C NH 3
_
COO
aspartato (Asp)
H
+
NH 3
_
COO
C
glutamato (Glu)
AMINOACIDI - 8
4. Aminoacidi con gruppi R carichi positivamente a pH 7:
+
NH 2
+
NH 3
H
C
CH2
NH
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
+
C NH 3
_
COO
lisina (Lys)
H
NH 2
+
NH 3
_
COO
C
arginina (Arg)
H
_
COO
+
C NH 3
CH2
HN
+
NH
istidina (His)
4
AMINOACIDI - 9
AMINOACIDI - 10
O
H
2
HO C H
1
3
C
CH 2OH
O
OH
2
H2N C H
3
R
1
3
C
H
2
1
R
NH2
O
C
OH
C
L-gliceraldeide
L-aminoacido
L-aminoacido
O
H
2
H C OH
O
OH
2
H C NH2
3
1
3
C
CH 2OH
D-gliceraldeide
1
3
C
R
D-aminoacido
H2N
2
1
R
H
O
C
OH
C
D-aminoacido
5
AMINOACIDI - 11
COOH
COOH
NH 2
C
NH 2
C
H
H
R
R
D-aminoacido
L-aminoacido
AMINOACIDI - 12
Gly = 0 isomeri ottici
Thr, Ile = 4 isomeri ottici
tutti gli altri aa = 2 isomeri ottici
6
AMINOACIDI - 13
CH 3
CH 3
CH 2
CH 2
H
+
C NH 3
_
COO
C
H3 C
H
L-isoleucina
H
C
CH 3
H
_
COO
C
D-isoleucina
CH 3
CH 3
CH 2
CH 2
C
CH 3
+
C NH 3
_
COO
H
H
+
H3 N
C
H3 C
+
H3 N
H
H
_
COO
C
D-alloisoleucina
L-alloisoleucina
AMINOACIDI - 14
CH 3
HO
C
H
+
C NH 3
_
COO
H
L-treonina
CH 3
H
+
H 3N
C
C
H
_
COO
D-treonina
CH 3
H
H
C
OH
+
C NH 3
_
COO
L-allotreonina
OH
CH 3
HO
+
H 3N
C
H
C
H
_
COO
D-allotreonina
7
AMINOACIDI - 15
Derivati di aminoacidi primari:
H
CH 2SH
+
C NH 3
_
COO
CH 2SH
+
C NH 3
_
COO
H
+
ossid.
CH 2
H
S
+
C NH 3
_
COO
cisteina (Cys)
cisteina (Cys)
CH2
H
H2C
+
NH2
C
CH 2
H
C
+
NH 3
_
COO
cistina
OH
HC
S
_
COO
idrossiprolina
H
+
NH 3
NH
CH OH
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
CH2
+
C NH 3
_
COO
5-idrossilisina
H
CH 3
+
NH 3
_
COO
C
6-N-metillisina
AMINOACIDI - 16
8
AMINOACIDI - 17
Aminoacidi non proteici:
CH 2
+
NH 3
CH 2
_
COO
β− alanina
CH 2
+
NH 3
NH2
+
NH 3
H
CH 2
C
CH2
NH
CH2
CH2
CH2
CH2
+
C NH 3
_
COO
CH2
H
ornitina
CH 2
_
COO
O
+
NH 3
_
COO
C
citrullina
γ− aminobutirrato
AMINOACIDI - 18
In acqua (ione dipolare, anfione, zwitterione):
Punto di fusione >200°C
H
Composti anfoteri.
Comportamento come acido:
R
+
H C NH 3
_
COO
R
+
NH 3
_
COO
C
R
H
C
NH 2
_
COO
Comportamento come base:
R
H
+
NH 3
_
COO
C
R
H
C
+
NH 3
COOH
9
AMINOACIDI - 19
pI = (pK’1 + pK’2)/2 = 5.97
AMINOACIDI - 20
pI = (pK’1 + pK’R)/2 = 3,22
10
AMINOACIDI - 21
pI = (pK’R + pK’2)/2 = 7,59
pK1 α-COOH
pK2 α-NH3+
Ala
A
2,35
9,87
pKR
Arg
R
1,82
8,99
Asn
N
2,1
8,84
Asp
D
1,99
9,90
3,90
Cys
C
1,92
10,78
8,33
Glu
E
2,19
9,67
4,25
Gln
Q
2,17
9,13
Gly
G
2,34
9,60
His
H
1,82
9,17
Ile
I
2,32
Leu
L
Lys
12,48
L-isom. rot. spec.
% nelle proteine
+ 1,8
7,8
+ 12,5
5,1
4,3
5,3
1,9
+ 12
6,3
4,2
7,2
6,0
- 38,5
2,3
9,76
+ 12,4
5,3
2,33
9,74
- 10,4
9,1
K
2,16
9,18
+ 13,5
5,9
Met
M
2,13
9,28
Phe
F
2,16
9,18
- 34,5
3,9
Pro
P
2,95
10,65
- 86,2
5,2
Ser
S
2,19
9,21
- 7,5
6,8
Thr
T
2,09
9,10
- 28,5
5,9
Trp
W
2,43
9,44
Tyr
Y
2,20
9,11
Val
V
2,29
9,74
10,79
2,3
1,4
10,13
3,2
6,6
11
PEPTIDI - 1
R'
H2N
C
C
R''
H
O
OH
H
H
N
C
C
O
OH
R'
_H O
2
H2N
H
C
C
H
O
H
R''
N
C
C
O
OH
H
legame peptidico
C-N: 1,49 Å
C=N: 1,27 Å
Legame peptidico: 1,32 Å
2-10 aa = oligopeptide
11-50 aa = polipeptide
> 50 aa = proteina
Peptidi:
- ormoni: glucagone, ACTH, ossitocina, bradichinina
- antibiotici: gramicidina, valinomicina
- veleni: amanitina
- glutatione (GSH)
PEPTIDI - 2
Seril-glicil-tirosil-alanil-leucina (Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu):
OH
aa C-terminale
aa N-terminale
H3 C
+
H3N
CH 2OH H
H
C
C
C
C
H
O
H
O
N
CH
CH 3
H
CH2
H
CH 3
H
CH 2
N
C
C
N
C
C
N
C
H
O
H
O
C
O_
O
H
12
PEPTIDI - 3
Glutatione ridotto (GSH, γ-glutamil-cisteinil-glicina):
H
CH2
C
CH2
O
+
NH 3
_
COO
H
CH2SH H
H
N
C
C
C
H
O
N
C
O_
O
H
C
PEPTIDI - 4
13
PROTEINE - 1
enzimi
esocinasi, lipasi, tripsina, ribonucleasi
proteine di deposito ovoalbumina, caseina, ferritina, gliadina (grano), zeina (mais)
e nutrimento
proteine di
trasporto
emoglobina, mioglobina, transferrina, albumina (siero),
ceruloplasmina, lipoproteine, transcortina, Na+/H+-atpasi,
citocromi
proteine contrattili
actina, miosina, dineina
proteine di difesa
immunoglobuline, complemento, fibrinogeno, trombina,
veleni di serpente, tossine batteriche, ricina, gossipina
(cotone)
ormoni
insulina, ormone della crescita (GH), paratormone (PTH),
ormone adrenocorticotropo (ACTH)
fattori di crescita
nerve growth factor (NGF) fibroblast growth factor (FGF),
epidermal growth factor (EGF), insulina, trombina
proteine strutturali
collagene, elastina, cheratina, fibroina, mucoproteine, proteine
del capside virale
altro
monellina, proteine “antigelo”
PROTEINE - 2
Pesi molecolari = 5.000 – 106 daltons
Aa/catena = 50 – 2000
Proteine oligomeriche = 2 o più subunità (protomeri)
proteina
p.m.
aa
subunità
insulina (bovina)
5.733
51
2
mioglobina (cuore di cavallo)
16.890
153
1
emoglobina (umana)
64.500
574
4
albumina sierica (umana)
68.500
~ 550
1
glutamato deidrogenasi (fegato
bovino)
1.000.000 ~ 8.300
piruvato deidrogenasi (rene
bovino)
7.000.000 ~ 58.000 160
~ 40
14
PROTEINE - 3
proteine semplici: solo aa
proteine coniugate: aa + gruppo prostetico
oloproteina = apoproteina + gruppo prostetico
PROTEINE - 4
struttura
primaria
sequenza di aa, scheletro covalente della catena polipeptidica
struttura
secondaria
disposizione regolare e ricorrente in una dimensione dello spazio
della catena peptidica
struttura terziaria modo in cui la catena è ripiegata tridimensionalmente nello
spazio
struttura
quaternaria
modo in cui le catene di una proteina oligomerica sono disposte
l’una rispetto all’altra
15
PROTEINE - 5
CONFORMAZIONE = struttura secondaria + struttura terziaria +
struttura quaternaria
Combinazioni possibili con 20 aa:
202 = 400 dipeptidi diversi
203 = 8000 tripeptidi diversi
Per un peptide contenente una copia di ognuno dei 20 aa standard
(p.m. circa 2600) c'è la possibilità di:
20! = 20 x 19 x 18 x...1 = circa 2 x 1018 differenti sequenze
Per una proteina contenente 12 tipi di aa in ugual numero e con un
p.m. 34000 sono possibili circa 10300 diverse sequenze
STRUTTURA PRIMARIA - 1
insulina (bovina):
16
STRUTTURA PRIMARIA - 2
citocromo c (umano):
Le sostituzioni amminoacidiche in altre specie sono indicate sotto i simboli dei
residui.
Amminoacidi invarianti: giallo.
Sostituzioni conservative: blu.
X = trimetil-lisina.
STRUTTURA PRIMARIA - 3
citocromo c:
17
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