生体高分子化学研究室 Laboratory for Biopolymer Chemistry (研究室ホームページ：http://www.cis.kit.ac.jp/~bmebpc/index.html) 研究分野蛋白質工学・ペプチド工学・生化学・高分子化学スタッフ教授功刀滋 2 号館 303 号室内線；7632 email；kunugi@ 准教授田中直毅 1 号館 224 号室内線；7861 email；tanaka@ 助教 1 号館 223 号室内線；7811 email；waku1214@ 和久友則研究室では細胞工学、蛋白質工学、高分子化学を複合した新たなバイオテクノロジーを開拓し、これを医薬学、食品工学、環境工学の領域に応用する研究を行なっています。高分子化学とペプチド工学を組み合わせた技術により、細胞増殖制御、免疫制御、環境浄化、機能性食品開発を実現する新たなナノファイバー工学の創成に取り組んでいます。研究テーマ（１）神経変性疾患を制御する機能性分子の探索および開発蛋白質が規則正しく凝集して形成するアミロイド線維は、アルツハイマー病、パーキンソン病などの脳神経変性疾患の原因として医学的な研究がなされている。本研究では生体内で蛋白質凝集を抑制するシャペロンナノファイバーを合成し、脳神経変性疾患の制御に利用する技術を開発する。（２）環境ガスを分解する酵素配合ポリマーナノファイバーの開発水溶性のポリマーマトリックス中の酵素反応は水溶液中とは異なる機構で反応する。この現象を利用して酵素配合したポリマーナノファイバーを用いて、ホルムアルデヒドや二酸化炭素などの有害物質のセンサーや、有用物質に変換するシステムを開発する。（３）卵白アルブミンのナノファイバー形成機構と機能性材料への応用近年卵白蛋白質のゲル化においてアミロイド線維に類似したナノファイバー構造を形成する現象が見出されている。近年蛋白質ナノファイバーはスパイダーシルクやバイオフィルムのような生体維持に不可欠な組織形成に寄与していることが判明している。本研究では蛋白質ナノファイバー形成の分子機構を明らかにした上で、そのゲル物性における役割を調査し、得られた知見をもとに医用材料、食品としての機能向上に利用する研究を行なう。（４）抗原ペプチドナノファイバーの医工学への応用水晶体における蛋白質凝集を防ぐことで、白内障を抑制する役割を担うタンパク質であるαクリスタリンは、アミロイド線維を形成することでその活性を保持している。本研究ではこのペプチドの自己組織化により形成するナノファイバーの形態や表面組成を精密に制御することで、高効率に抗腫瘍免疫を誘導することが可能な抗原ペプチドデリバリーデバイスを作製することを目的とする。 Representative Publications: 1.“The substrate binding domain of DnaK facilitates slow protein refolding” Tanaka N., Nakao S., Wadai H., Ikeda S., Chatellier J., Kunugi S. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 99, 15398-15403 (2002). 2. “Amyloid fibril formation and chaperone-like activity of peptides from A-crystallin” Tanaka N., Tanaka R., Tokuhara M., Kunugi S., Lee Y-F. & Hamada D. Biochemistry 47, 2961-2967 (2008). 3. “ Enzymatic conversion of atmospheric aldehydes into alcohol in a phospholipid polymer film” Tanaka N. et al. ACS Applied Materials & Interfaces 1, 228-231 (2009) 4. “ The mechanism of fibril formation of a non-inhibitory serpin ovalbumin revealed by the identification of amyloidogenic core regions.” Tanaka N. et al. J. Biol. Chem. 286, 5884-5889 (2011). 5. “Mechanism of the Chaperone-like and Antichaperone Activities of Amyloid Fibrils of Peptides from aA-Crystallin” Fukuhara S., Nishigaki T., Miyata K., Tsuchiya N., Waku T., Tanaka N. Biochemistry 51, 5394-5401 (2012).