AMINOACIDI - 1 Proteine (gr. pròtos = primo) 50-80% peso secco cellulare GENE Æ PROTEINA Æ EFFETTO proteine calore + idrolisi acida o alcalina proteasi α-aminoacidi Struttura generale degli α-aminoacidi primari (standard, normali): R H C R NH 2 H COOH + NH 3 _ COO (a pH 7) C AMINOACIDI - 2 Classificazione degli aminoacidi primari in base al gruppo R: 1. Aminoacidi con gruppi R non polari: H3 C H H + C NH 3 _ COO glicina (Gly) CH 3 H + C NH 3 _ COO alanina (Ala) H CH CH 3 + NH 3 _ COO C valina (Val) 1 AMINOACIDI - 3 H3 C CH CH 3 CH 2 H H3 C + C NH 3 _ COO H CH 3 S CH 2 CH 2 C CH2 H + C NH 3 _ COO isoleucina (Ile) leucina (Leu) CH3 + NH 3 _ COO H C metionina (Met) AMINOACIDI - 4 H2C CH2 H H2C CH2 H + NH2 C _ COO H prolina (Pro) CH 2 + NH 3 _ COO C fenilalanina (Phe) C _ COO NH 3 + N H triptofano (Trp) 2 AMINOACIDI - 5 2. Aminoacidi con gruppi R polari non carichi: CH 3 CH 2OH + C NH 3 _ COO H serina (Ser) HO H C H + C NH 3 _ COO treonina (Thr) CH 2SH + C NH 3 _ COO H cisteina (Cys) AMINOACIDI - 6 OH O C O C CH2 H + C NH 3 _ COO tirosina (Tyr) CH2 NH 2 CH2 H + C NH 3 _ COO asparagina (Asn) NH 2 CH2 H + NH 3 _ COO C glutamina (Gln) 3 AMINOACIDI - 7 3. Aminoacidi con gruppi R carichi negativamente a pH 7: H _ COO _ COO CH2 CH2 CH2 + C NH 3 _ COO aspartato (Asp) H + NH 3 _ COO C glutamato (Glu) AMINOACIDI - 8 4. Aminoacidi con gruppi R carichi positivamente a pH 7: + NH 2 + NH 3 H C CH2 NH CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 + C NH 3 _ COO lisina (Lys) H NH 2 + NH 3 _ COO C arginina (Arg) H _ COO + C NH 3 CH2 HN + NH istidina (His) 4 AMINOACIDI - 9 AMINOACIDI - 10 O H 2 HO C H 1 3 C CH 2OH O OH 2 H2N C H 3 R 1 3 C H 2 1 R NH2 O C OH C L-gliceraldeide L-aminoacido L-aminoacido O H 2 H C OH O OH 2 H C NH2 3 1 3 C CH 2OH D-gliceraldeide 1 3 C R D-aminoacido H2N 2 1 R H O C OH C D-aminoacido 5 AMINOACIDI - 11 COOH COOH NH 2 C NH 2 C H H R R D-aminoacido L-aminoacido AMINOACIDI - 12 Gly = 0 isomeri ottici Thr, Ile = 4 isomeri ottici tutti gli altri aa = 2 isomeri ottici 6 AMINOACIDI - 13 CH 3 CH 3 CH 2 CH 2 H + C NH 3 _ COO C H3 C H L-isoleucina H C CH 3 H _ COO C D-isoleucina CH 3 CH 3 CH 2 CH 2 C CH 3 + C NH 3 _ COO H H + H3 N C H3 C + H3 N H H _ COO C D-alloisoleucina L-alloisoleucina AMINOACIDI - 14 CH 3 HO C H + C NH 3 _ COO H L-treonina CH 3 H + H 3N C C H _ COO D-treonina CH 3 H H C OH + C NH 3 _ COO L-allotreonina OH CH 3 HO + H 3N C H C H _ COO D-allotreonina 7 AMINOACIDI - 15 Derivati di aminoacidi primari: H CH 2SH + C NH 3 _ COO CH 2SH + C NH 3 _ COO H + ossid. CH 2 H S + C NH 3 _ COO cisteina (Cys) cisteina (Cys) CH2 H H2C + NH2 C CH 2 H C + NH 3 _ COO cistina OH HC S _ COO idrossiprolina H + NH 3 NH CH OH CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 CH2 + C NH 3 _ COO 5-idrossilisina H CH 3 + NH 3 _ COO C 6-N-metillisina AMINOACIDI - 16 8 AMINOACIDI - 17 Aminoacidi non proteici: CH 2 + NH 3 CH 2 _ COO β− alanina CH 2 + NH 3 NH2 + NH 3 H CH 2 C CH2 NH CH2 CH2 CH2 CH2 + C NH 3 _ COO CH2 H ornitina CH 2 _ COO O + NH 3 _ COO C citrullina γ− aminobutirrato AMINOACIDI - 18 In acqua (ione dipolare, anfione, zwitterione): Punto di fusione >200°C H Composti anfoteri. Comportamento come acido: R + H C NH 3 _ COO R + NH 3 _ COO C R H C NH 2 _ COO Comportamento come base: R H + NH 3 _ COO C R H C + NH 3 COOH 9 AMINOACIDI - 19 pI = (pK’1 + pK’2)/2 = 5.97 AMINOACIDI - 20 pI = (pK’1 + pK’R)/2 = 3,22 10 AMINOACIDI - 21 pI = (pK’R + pK’2)/2 = 7,59 pK1 α-COOH pK2 α-NH3+ Ala A 2,35 9,87 pKR Arg R 1,82 8,99 Asn N 2,1 8,84 Asp D 1,99 9,90 3,90 Cys C 1,92 10,78 8,33 Glu E 2,19 9,67 4,25 Gln Q 2,17 9,13 Gly G 2,34 9,60 His H 1,82 9,17 Ile I 2,32 Leu L Lys 12,48 L-isom. rot. spec. % nelle proteine + 1,8 7,8 + 12,5 5,1 4,3 5,3 1,9 + 12 6,3 4,2 7,2 6,0 - 38,5 2,3 9,76 + 12,4 5,3 2,33 9,74 - 10,4 9,1 K 2,16 9,18 + 13,5 5,9 Met M 2,13 9,28 Phe F 2,16 9,18 - 34,5 3,9 Pro P 2,95 10,65 - 86,2 5,2 Ser S 2,19 9,21 - 7,5 6,8 Thr T 2,09 9,10 - 28,5 5,9 Trp W 2,43 9,44 Tyr Y 2,20 9,11 Val V 2,29 9,74 10,79 2,3 1,4 10,13 3,2 6,6 11 PEPTIDI - 1 R' H2N C C R'' H O OH H H N C C O OH R' _H O 2 H2N H C C H O H R'' N C C O OH H legame peptidico C-N: 1,49 Å C=N: 1,27 Å Legame peptidico: 1,32 Å 2-10 aa = oligopeptide 11-50 aa = polipeptide > 50 aa = proteina Peptidi: - ormoni: glucagone, ACTH, ossitocina, bradichinina - antibiotici: gramicidina, valinomicina - veleni: amanitina - glutatione (GSH) PEPTIDI - 2 Seril-glicil-tirosil-alanil-leucina (Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu): OH aa C-terminale aa N-terminale H3 C + H3N CH 2OH H H C C C C H O H O N CH CH 3 H CH2 H CH 3 H CH 2 N C C N C C N C H O H O C O_ O H 12 PEPTIDI - 3 Glutatione ridotto (GSH, γ-glutamil-cisteinil-glicina): H CH2 C CH2 O + NH 3 _ COO H CH2SH H H N C C C H O N C O_ O H C PEPTIDI - 4 13 PROTEINE - 1 enzimi esocinasi, lipasi, tripsina, ribonucleasi proteine di deposito ovoalbumina, caseina, ferritina, gliadina (grano), zeina (mais) e nutrimento proteine di trasporto emoglobina, mioglobina, transferrina, albumina (siero), ceruloplasmina, lipoproteine, transcortina, Na+/H+-atpasi, citocromi proteine contrattili actina, miosina, dineina proteine di difesa immunoglobuline, complemento, fibrinogeno, trombina, veleni di serpente, tossine batteriche, ricina, gossipina (cotone) ormoni insulina, ormone della crescita (GH), paratormone (PTH), ormone adrenocorticotropo (ACTH) fattori di crescita nerve growth factor (NGF) fibroblast growth factor (FGF), epidermal growth factor (EGF), insulina, trombina proteine strutturali collagene, elastina, cheratina, fibroina, mucoproteine, proteine del capside virale altro monellina, proteine “antigelo” PROTEINE - 2 Pesi molecolari = 5.000 – 106 daltons Aa/catena = 50 – 2000 Proteine oligomeriche = 2 o più subunità (protomeri) proteina p.m. aa subunità insulina (bovina) 5.733 51 2 mioglobina (cuore di cavallo) 16.890 153 1 emoglobina (umana) 64.500 574 4 albumina sierica (umana) 68.500 ~ 550 1 glutamato deidrogenasi (fegato bovino) 1.000.000 ~ 8.300 piruvato deidrogenasi (rene bovino) 7.000.000 ~ 58.000 160 ~ 40 14 PROTEINE - 3 proteine semplici: solo aa proteine coniugate: aa + gruppo prostetico oloproteina = apoproteina + gruppo prostetico PROTEINE - 4 struttura primaria sequenza di aa, scheletro covalente della catena polipeptidica struttura secondaria disposizione regolare e ricorrente in una dimensione dello spazio della catena peptidica struttura terziaria modo in cui la catena è ripiegata tridimensionalmente nello spazio struttura quaternaria modo in cui le catene di una proteina oligomerica sono disposte l’una rispetto all’altra 15 PROTEINE - 5 CONFORMAZIONE = struttura secondaria + struttura terziaria + struttura quaternaria Combinazioni possibili con 20 aa: 202 = 400 dipeptidi diversi 203 = 8000 tripeptidi diversi Per un peptide contenente una copia di ognuno dei 20 aa standard (p.m. circa 2600) c'è la possibilità di: 20! = 20 x 19 x 18 x...1 = circa 2 x 1018 differenti sequenze Per una proteina contenente 12 tipi di aa in ugual numero e con un p.m. 34000 sono possibili circa 10300 diverse sequenze STRUTTURA PRIMARIA - 1 insulina (bovina): 16 STRUTTURA PRIMARIA - 2 citocromo c (umano): Le sostituzioni amminoacidiche in altre specie sono indicate sotto i simboli dei residui. Amminoacidi invarianti: giallo. Sostituzioni conservative: blu. X = trimetil-lisina. STRUTTURA PRIMARIA - 3 citocromo c: 17
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