Enzim Kine ği (Hızı)

Enzim Kine)ği (Hızı) ENZİMLERİN KATALİZ HIZINA ETKİ EDEN FAKTÖRLER
Kataliz Hızı, birim zamanda oluşan ürün ya da kaybolan
substrat miktarıdır (turnover number)
Enzimle katalizlenen reaksiyonların hızını etkileyen
faktörler:
1.Enzim Konsantrasyonu
2.Substrat Konsantrasyonu
3.Sıcaklık – organizmalara göre farklılık gösterir
4.pH – her enzimin optimum çalışma pH’ı vardır
1) Enzim Konsantrasyonu •  Enzim konsantrasyonu arttıkça reaksiyon hızı
artar – substrat konsantrasyonunun yüksek
olduğu durumlarda
2.SUBSTRAT KONSANTRASYONU
- Enzimle katalizlenen bir reaksiyonun hızı (V), ortamda enzim
konsantrasyonunun sabit olması şartıyla, substrat
konsantrasyonu ile [S] birlikte hızla artar – Vmax değerinde artış
durur
VMAX V VO [S] Çünkü bütün enzim molekülleri substrat molekülleri ile bağlanmış
(doymuş) haldedir.
3.SICAKLIK
- Enzimle katalizlenen bir reaksiyonda sıcaklığın yükselmesi
reaksiyon hızının artışını sağlar
-Ancak enzimler protein yapısında maddeler olduklarından, belirli bir
ısı derecesinden itibaren (40-45ºC) enzimin denatürasyonu (bozunması) meydana
gelir
(reaksiyon hızında da bir azalma olur)
Optimum Sıcaklık:
§  Enzimin katakiz hızının en yüksek olduğu sıcaklıktır (turnover number)
§  Bu ısı derecesi, reaksiyon hızını maksimuma çıkarırken, daha
ilerisinde enzimin denatürasyonuna yol açar
Genellikle, başlangıçta sıcaklığın her 10 ºC artışı, reaksiyon hızının iki
katına çıkmasını sağlamaktadır.
4. pH
Enzimatik reaksiyonların kataliz hızı ortamın H+ iyonu
konsantrasyonundan etkilenir
§  Enzim etkinliğinin en yüksek olduğu pH , optimum pH’dır.
enzima0k ak0vite b a pH 4 5 6 7 8 9 10 a) Dar sınırlar içinde etkiyi gösteren çan eğrisi
b) Geniş sınırlar içinde etkiyi gösteren plato eğrisi
Genelde enzimlerin optimum pH’ı 5-8 arasında değişmektedir.
Op0mum etki Enzima0k ak0vite Op0mum etki 4 6 8 10 12 TRİPSİN pH 2 3 4 5 6 7
PEPSİN pH pH değişikliklerinin enzimatik aktivite üzerindeki çeşitli etkileri
- Ortamın çok yüksek ve çok düşük pH düzeyleri, enzimin
denatürasyonuna
yol açarak, yapısında geri dönüşümsüz değişiklikler yapar.
- Bir protein olan enzimin yapısındaki amino ve karboksil gruplarının
iyonizasyon durumu, ortamın pH değerine bağlı olarak değişir.
Aktif bölgedeki iyonizasyon değişikleri, enzim-substrat reaksiyonunu
ve buna bağlı olarak katalizi bozar.
- pH değişikliklerinden substratın da iyonizasyon durumu da
etkilenebilir.
ENZİM KİNETİĞİ Reaksiyon Hızı (v):
Enzim etkisiyle birim zamanda kaybolan substrat miktarı veya
oluşan ürün miktarı ile ölçülür.
Dönüşüm sayısı (Turnover number)
Optimum reaksiyon şartlarında, 1 molekül enzim tarafından birim
zamanda (saniye veya dakika) ürüne dönüşen substrat miktarıdır.
Spesifik Enzim Aktivitesi:
mg protein başına düşen enzim aktivitesidir
Enzim kinetiği
E+S
k1
k-1
ES
kcat
E + P ES hem oluşuyor, hem de yıkılıyor, ancak bu
iki işlem dengede ve ES konsantrasyonu
değişmiyor
‘steady state’ kararlı denge durumu
Michaelis-‐Menten Denklemi Michealis – Menten Denklemi
•  Km, Vmax’ın yarısı hıza karşılık gelen
substrat konsantrasyonu ve enzimin
substratına olan ilgisini belirler
•  Km değeri düştükçe enzimin substratına
olan affinitesi artar
•  Km büyüdükçe enzimin substratına olan
affinitesi azalır
Michealis – Menten Grafiği h>p://commons.wikimedia.org/wiki/File:Michaelis-‐Menten_satura)on_curve_of_an_enzyme_reac)on.svg

Download Report