Parte 3 cinetica chimica 147 La cinetica chimica studia proprietà macroscopiche di non equilibrio: come evolvono prodotti e reagenti durante una reazione chimica. Richiede una descrizione più difficile a causa della dipendenza temporale e spaziale delle variabili. In questo senso, è un caso particolare della termodinamica di non-equilibrio. Semplificazioni: 1) mescolamento completo (trascuriamo dipendenza spaziale) 2) T e V costanti: possiamo lavorare con concentrazioni che semplificano le leggi cinetiche! definiamo velocità di reazione per reazione generica irreversibile: (−vA ) A + (−vB ) B → (vC ) C + (vD ) D 1 d [J ] v ≡ vJ dt 148 esempio: A + B → 2C d [ A] d [ B] 1 d [C ] v = =− =− 2 dt dt dt il problema fondamentale della cinetica è descrivere la dipendenza di v dalle proprietà macroscopiche. ipotesi: per un fissato ambiente di reazione (T, V, solvente,…) v dipende solo dalla concentrazioni istantanee delle specie (tipicamente solo dei reagenti): v = f ( [ A ], [ B ]) legge cinetica questa assunzione significa supporre che il sistema non abbia memoria degli stati precedenti. 149 Costanti cinetiche e Ordini di reazione da misure sperimentali si trova che spesso: v = k [ A] mA [ B] mB dove: k = costante cinetica mA, mB = ordini di reazione parziali (mA+mB) = ordine di reazione totale gli ordini di reazione NON coincidono con coefficienti stechiometrici. la legge cinetica e gli ordini di reazione sono determinati sperimentalmente ad esempio con il metodo di isolamento. Non sempre gli ordini di reazione sono definiti: H 2 (g) + Br2 (g) → 2HBr(g) 3/2 k [ H 2 ] [ Br2 ] v = [ Br2 ] + k ' [ HBr ] 150 Leggi Cinetiche Integrate Nota la legge cinetica, la dipendenza temporale delle concentrazioni è ottenibile come soluzione di equazione differenziale. Il risultato è la legge cinetica integrata. Esempio: reazione del primo ordine A→P d [ A] v = k [ A] v =− ! #"# $ !# dt$ # " ## legge cinetica definizione di velocità d [ A] − = k [ A] dt A] [ ln = −kt ⇒ [ A ]0 [ A] = [ A]0 e−kt 151 reazione del secondo ordine con un reagente: A→P v = k [ A] d [ A] 2 − = k [ A] dt 1 1 = + kt ⇒ [ A ] [ A ]0 2 A ]0 [ [ A] = 1+ [ A ]0 kt 152 Dipendenza della costanti k dalla temperatura: legge di Arrhenius legge empirica: k = A exp {−Ea / RT } ln k = ln A − Ea RT parametri di Arrhenius: A fattore pre-esponenziale Ea energia di attivazione 153 energia di attivazione e stato di transizione Energia di attivazione: energia dello stato di transizione. Lo stato di transizione è una fase intermedia della reazione chimica che si ha quando i reagenti si stanno per trasformare nei prodotti di reazione. A livello molecolare, allo stato di transizione corrisponde il complesso attivato che è un complesso altamente instabile nel quale i legami tra i reagenti si stanno rompendo e se ne stanno formando di nuovi. teoria delle collisioni: la reazione avviene quando le molecole dei reagenti collidono. L’efficacia degli scontri dipende principalmente dall’orientamento reciproco delle molecole che si accingono all’urto e dalla quantità di energia in gioco, che deve essere sufficiente affinché nuovi legami chimici possano formarsi. L’energia di attivazione è quindi il minimo di energia specifico per ogni reazione. All’aumentare di T, si accresce l’energia cinetica disponibile e di conseguenza aumenta la anche frequenza degli urti, tra i quali quelli efficaci. Ci sono quindi più molecole che hanno un’energia cinetica superiore all’energia di attivazione minima, e di conseguenza la reazione 154 avverrà più velocemente. Giustificazione delle leggi cinetiche leggi cinetiche anche semplicissime possono in realtà nascondere meccanismi complicati che passano per esempio, attraverso un alto numero di intermedi. Non solo, se la reazione non è a completamento, allora si raggiunge un equilibrio tra reagenti e prodotti e insieme ala reazione diretta va considerata anche la reazione inversa. A !k! →B ' B !k! →A la velocità netta di formazione di B è: v = k [ A ] − k ' [ B ] all’equilibrio (la reazione si è fermata!): v = 0 ⇒ k [ A ]eq = k ' [ B ]eq la costante termodinamica di equilibrio: [ B]eq k K= = [ A]eq k ' supponendo che l’attività di reagenti e prodotti all’equilibrio sia approssimabile con la loro concentrazione 155 Nesso fondamentale tra termodinamica e cinetica [ B]eq k K= = [ A]eq k ' K >> 1 ⇒ k >> k ' la reazione diretta prevale e quindi spontaneamente i reagenti si convertono in prodotti K << 1 ⇒ k << k ' prevale la reazione inversa 156 reazioni consecutive (o con intermedi) Ipotesi: ogni stadio del meccanismo dia un contributo indipendente alla comparsa/scomparsa di una specie A B A !k! → B !k! →C d [ A] = −k A [ A ] dt d [ B] = k A [ A ] − kB [ B ] dt d [C ] = kB [ B ] dt velocità con cui A si consuma per dare B velocità con cui B viene prodotto dal consumo di A meno la velocità con cui B si consuma per dare C velocità con cui C si produce da B sistema di equazioni differenziali, non sempre di facile soluzione. In questo caso specifico vale: [ A] = [ A]0 e−k t A kA e−kAt − e−kBt ) [ A ]0 ( kB − k A " k A e−kBt − kB e−kAt % ' [ A ]0 [C ] = $1+ k − k # & B A [ B] = 157 Derivazione della legge cinetica dal meccanismo di reazione si applica dunque approssimazione dello stato stazionario che suppone che la concentrazione degli intermedi resti costante e piccola durante la reazione Esempio: reazione sequenza di due stadi unimolecolari, in cui B è intermedio labile A B A !k! → B !k! →C e di cui sono note condizioni iniziali: [ A ]0 , e [ B ] 0 = [C ] 0 = 0 158 se B è intermedio labile, allora: [ B] ≈ 0 e d [ B] ≈0 dt d [ A] = −k A [ A ] ⇒ [ A ] = [ A ]0 exp (−k A t ) dt d [ B] = k A [ A ] − kB [ B ] ≈ 0 ⇒ kB [ B ] ≈ k A [ A ] dt d [C ] d [ A] = kB [ B ] ≈ k A [ A ] = − dt dt 159 Catalisi Un catalizzatore è una sostanza che accelera una reazione senza subire trasformazioni chimiche. Il catalizzatore abbassa l’energia di attivazione della reazione attraverso l’introduzione di un cammino di reazione più efficiente. Gli enzimi sono i catalizzatori biologici. 160 Catalisi enzimatica: meccanismo di Michaelis-Menten valido per reazioni in ambiente acquoso. tutte le reazioni supposte del primo ordine nei reagenti. S=substrato(reagenti); E=enzima; P=prodotti; ES=complesso enzima+substrato a S + E !k! → ES formazione del complesso substrato-enzima 'a ES !k! →E + S decomposizione del complesso b ES !k! →P formazione dei prodotti a basse concentrazioni di enzima si può applicare ipotesi dello stato stazionario. si trova che la velocità di formazione del prodotto è: v = k [ E ]0 kb [ S ] k= [S ] + K M k ' a + kb KM = ka costante di Michaelis-Menten 161 Catalisi enzimatica: meccanismo di Michaelis-Menten a 1) S + E !k! → ES 'a 2) ES !k! →E + S b 3) ES !k! →P v = ka [ E ] [ S ] velocità di decomposizione di ES in (2): v = −k 'a [ ES ] velocità di formazione di ES in (1): velocità di consumo di ES in (3)* : v = kb [ ES ] *uguale alla velocità di produzione di P ma con segno opposto velocità netta di formazione dell’intermedio nell’ipotesi dello stato stazionario: v = ka [ E ] [ S ] − k 'a [ ES ] − kb [ ES ] = 0 ka [ E ] [ S ] [ ES ] = k ' a + kb 162 [ E ] = [ E ]0 − [ ES ] [S ] dove [ E ]0 è la concentrazione totale di enzima si può ritenere costante perché la porzione di S che va a formare il complesso ES è trascurabile rispetto alla concentrazione totale quindi: ka [ E ] [ S ] ka ([ E ]0 − [ ES ]) [ S ] = [ ES ] = k ' a + kb k ' a + kb k 'a [ ES ] + kb [ ES ] = ka [ E ]0 [ S ] − ka [ ES ] [ S ] (k ' + k a b − ka [ S ]) [ ES ] = ka [ E ]0 [ S ] " k 'a + k % + [ S ] ' [ ES ] = [ E ]0 [ S ] $ # ka & [ E ]0 [ S ] E ]0 [ S ] [ = [ ES ] = k ' + k a + [S ] K M + [S ] ka 163 v = kb [ ES ] = kb [ S ] [ E ]0 = k [ E ]0 K M + [S ] !# "# $ k kb [ S ] [ E ]0 KM [ S ] << K M ⇒ v ≈ [ S ] >> K M ⇒ v ≈ v MAX = kb [ E ]0 [S ] = K M kb v MAX ⇒ v = v1/2 = [ E ]0 = 2 2 164 v = kb [ E ] 0 0.35 Reaction rate 0.30 Vmax 0.25 ½Vmax 0.20 0.15 kb v = [ E ]0 KM Km 0.10 0.05 0.00 0 1000 2000 3000 4000 Substrate concentration [S ] = K M 165